Фибриллы

Материал из свободной русской энциклопедии «Традиция»
Перейти к: навигация, поиск

Фибриллы (новолат. fibrilla) – нитевидные структуры цитоплазмы, выполняющие в клетке и тканях двигательную или скелетную функции. Состоят из протофибрилл.

Сократимые фибриллы содержат белок актин, специальные фибриллы мышечных клеток имеют также миозин.

К фибриллам относят различные по происхождению и функцией волокна. Образования, видимые в оптическом микроскопе (например, коллагеновые и эластичные волокна, миофибриллы, тонофибриллы) и обнаруживаемые электронномикроскопически (например, протофибриллы мышц, цитоплазматические микрофибриллы).[1]

Основные виды фибрилл выдимые в микроскопах:

  • Миофибриллы (оптический микроскоп);
  • Тоннофибриллы (оптический микроскоп);
  • Протофибриллы мышц (электронный микроскоп);
  • Цитоплазматические микрофибриллы (электронный микроскоп).

Миофибриллы[править]

Миофибриллы [от мио... и новолат. fibrilla (уменьшительное от лат. fibra) - волоконце, ниточка], сократимые нити в протоплазме поперечнополосатых мышечных волокон скелетной мускулатуры, сердечной мышцы, мышц с двойной косой исчерченностью и др.. Диаметр миофибриллы от 0,5 до нескольких мкм. В поперечном сечении миофибриллы округлы, угловаты или овальны.

Однако основную массу миофибрилл составляют тончайшие белковые нити — миофиламенты, или протофибриллы двух типов: толстых — миозиновых (состоят главным образом из миозина, длина их около 1500 нм, диаметр 10-15 нм) и тонких — актиновые (состоят в основном из актина, длина их 1000-1100 нм, диаметр 5-8 нм). Имеются в миофибриллах и другие белки: тропомиозин В (в тонких протофибриллах мышц всех типов) и тропомиозин А, или парамиозин (в толстых протофибриллах мышц с двойной косой исчерченностью), а также a и b актинины, тропонин и др.[2][3]

Миофибриллы входят в состав всех мышечных (сокращающихся) тканей.

Строение миофибрилл[править]

В цитоплазме имеется большое количество миофибрилл, обеспечивающих сокращение; миофибриллы состоят из актиновых (тонких) и миозиновых (толстых) микрофибрилл.

Фибриллярные белки[править]

Фибриллы состоят из т.н. фибриллярных белков — белков, имеющих вытянутую нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей более 1:10. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген — белок сухожилий и хрящей, фиброин — белок шёлка).

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде, они обычно обладают особой способностью к формированию пространственной структуры, в которой, помимо слабых связей, участвуют и ковалентные непептидные связи ( в отличие от них, в глобулярных белках основной вклад в стабилизацию конформации молекулы вносят слабые нековалентные взаимодействия).

Актиновая микрофибрилла (тонкая)[править]

представляет собой тонкую нить. Основу актиновой микрофибриллы составляет белок актин, который имеет фибриллярную структуру. На актине есть места для связывания миозина в поперечнополосатой мышечной ткани. К актину присоединены еще несколько белков, образующих тропонин-тропомиозиновый комплекс:

  • тропомиозин - закрывает на молекуле актина места для связывания с миозином
  • тропонин С - присоединяет ионы кальция; после присоединения кальция сдвигает молекулу тропомиозина с ее первоначального расположения, что приводит к открытию на молекуле актина мест для связывания с миозином
  • тропонин Т и тропонин I - выполняют структурную функцию.

В гладкой мышечной ткани тропонин-тропомиозинового комплекса нет. Актиновые микрофибриллы прикрепляются к цитоскелету клетки в области Z-линий с помощью специальных белков, таких как альфа-актинин, виментин, десмин.[4]

Миозиновая микрофибрилла (толстая)[править]

Миозиновая микрофибрилла (толстая) представляет собой толстую нить. Построена из молекул миозина, имеется множество типов миозина с разной скоростью расщепления АТФ, что обуславливает отличия в скорости сокращения разных мышечных волокон.

Молекула миозина похожа на клюшку для игры в гольф или хоккей, в ней различают головку (это та часть клюшки, которая ударяет по мячу или шайбе) и (рукоятка клюшки). Миозиновая микрофибрилла представляет собой пучек таких клюшек, связанных за рукоятки, причем часть головок смотрит в одну сторону, а часть - в другую (передне-заднее направление). Участки миозиновых микрофибрилл, где находятся головки, вставлены между актиновыми микрофибриллами. Миозиновые микрофибриллы прикрепляются к цитоскелету клетки в области линии М (середина полоски Н) головка миозина может:

  • 1)поворачиваться,
  • 2)прикрепляться к актину,
  • 3)расщеплять АТФ, то есть является АТФ-азой

Головка миозина может присоединяться к актину только тогда, когда она содержит АДФ и Фосфат (продукты распада АТФ). Головка миозина, соединенная с актином, может совершать гребковое движение только в момент, когда от нее отсоединяются АДФ и Фосфат. Головка миозина может отсоединиться от актина только тогда, когда она присоединяет к себе молекулу АТФ в гладкой мышечной ткани. Головка миозина имеет легкие цепи, которые должны сначала фосфорилироваться, для того чтобы она смогла расщеплять и присоединять АТФ и взаимодействовать с актином.[5]

См. также[править]

Ссылки[править]

  1. http://bse.sci-lib.com/article115992.html
  2. http://bse.sci-lib.com/article115992.html
  3. file:///C:/Documents%20and%20Settings/ser/Desktop/article076820.html
  4. http://aorta.ru/hystoslogos/440005.shtml
  5. http://aorta.ru/hystoslogos/440005.shtml