Миофибриллы

Материал из свободной русской энциклопедии «Традиция»
Перейти к: навигация, поиск
Icons-mini-icon 2main.png Основная статья: Мышечные клетки
Миофибриллы
Synapse diag3.jpg

Строение мышечной клетки:

Детали
Латинское название Myocytus
Идентификаторы
Код TH[1] H2.00.05[2]

Анатомические термины
Рис.1.Цитоплазма вместе с её компонентами (органеллами), в типичной животной клетке:
(1) Ядрышко
(2) Ядро
(3) Рибосома (маленькие точки)
(4) Везикула
(5) Шероховатый эндоплазматический ретикулум (ER)
(6) Аппарат Гольджи
(7) Цитоскелет
(8) Гладкий эндоплазматический ретикулум
(9) Митохондрии
(10) Вакуоль
(11) Цитоплазма
(12) Лизосома
(13) Центриоль и Центросома

Миофибри́ллыорганеллы (цитоплазма с её органеллами — постоянные специализированные структуры в клетках живых организмов и каждый органоид осуществляет определённые функции, жизненно необходимые для клетки) клеток поперечнополосатых мышц, которые обеспечивают их сокращение (см. рис.1).

Миофибриллы (также известны как мышечное волоконце) — это основной стержень — единица мышечной клетки.[1] мышцы состоят из трубчатых клеток, называемых миоцитов, известный как мышечных волокон в поперечнополосатых мышц, и эти клетки в свою очередь содержать множество цепей миофибрилл. Они создаются в процессе эмбрионального развития - процесс, известный как считается.

Миофибриллы состоят из длинных белков, включая актин, миозин, и титин, и другие белки, которые удерживают их вместе. Эти белки объединены в толстых и тонких филаментах, называемых миофиламентами, которые повторяются по длине миофибриллы в разделы, называемые саркомерами. Мышцы сокращаются путем сдвигов густых (миозинов) и тонких (актиновых) филаментов, которые находятся вместе друг с другом.

Таким образом миофибрилла — нитевидная структура, состоящая из саркомеров. Каждый саркомер имеет длину около 2 мкм и содержит два типа белковых филаментов: тонкие миофиламенты из актина и толстые филаменты из миозина. Границы между филаментами (Z-диски) состоят из особых белков, к которым крепятся концы актиновых филаментов. Миозиновые филаменты также крепятся к границам саркомера с помощью нитей из белка титина (тайтина). С актиновыми филаментами связаны вспомогательные белки — небулин и белки тропонин-тропомиозин.

Толщина миофибрилл у человека составляет 1-2 мкм, а их длина может достигать длины всей клетки, до нескольких сантиметров. Одна клетка содержит обычно несколько десятков миофибрилл. Долю миофибрилл насчитывает до 2/3 сухой массы мышечных клеток.

Строение миофибрилл[править]

Рис.1.Цитоплазма вместе с её компонентами (органеллами), в типичной животной клетке:
(1) Ядрышко
(2) Ядро
(3) Рибосома (маленькие точки)
(4) Везикула
(5) Шероховатый эндоплазматический ретикулум (ER)
(6) Аппарат Гольджи
(7) Цитоскелет
(8) Гладкий эндоплазматический ретикулум
(9) Митохондрии
(10) Вакуоль
(11) Цитоплазма
(12) Лизосома
(13) Центриоль и Центросома

В цитоплазме (cм. рис.1) имеется большое количество клеток миофибрилл с её компонентами органеллами, обеспечивающих сокращение; миофибриллы состоят из актиновых (тонких) и миозиновых (толстых) микрофибрилл.

Фибриллярные белки[править]

Фибриллы состоят из т.н. фибриллярных белков — белков, имеющих вытянутую нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей более 1:10. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген — белок сухожилий и хрящей, фиброин — белок шёлка).

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде, они обычно обладают особой способностью к формированию пространственной структуры, в которой, помимо слабых связей, участвуют и ковалентные непептидные связи ( в отличие от них, в глобулярных белках основной вклад в стабилизацию конформации молекулы вносят слабые нековалентные взаимодействия).

Актиновая микрофибрилла (тонкая)[править]

Представляет собой тонкую нить. Основу актиновой микрофибриллы составляет белок актин, который имеет фибриллярную структуру. На актине есть места для связывания миозина в поперечнополосатой мышечной ткани. К актину присоединены еще несколько белков, образующих тропонин-тропомиозиновый комплекс:

  • тропомиозин - закрывает на молекуле актина места для связывания с миозином
  • тропонин С - присоединяет ионы кальция; после присоединения кальция сдвигает молекулу тропомиозина с ее первоначального расположения, что приводит к открытию на молекуле актина мест для связывания с миозином
  • тропонин Т и тропонин I - выполняют структурную функцию.

В гладкой мышечной ткани тропонин-тропомиозинового комплекса нет. Актиновые микрофибриллы прикрепляются к цитоскелету клетки в области Z-линий с помощью специальных белков, таких как альфа-актинин, виментин, десмин.[1]

Миозиновая микрофибрилла (толстая)[править]

Миозиновая микрофибрилла (толстая) представляет собой толстую нить. Построена из молекул миозина, имеется множество типов миозина с разной скоростью расщепления АТФ, что обуславливает отличия в скорости сокращения разных мышечных волокон.

Молекула миозина похожа на клюшку для игры в гольф или хоккей, в ней различают головку (это та часть клюшки, которая ударяет по мячу или шайбе) и (рукоятка клюшки). Миозиновая микрофибрилла представляет собой пучек таких клюшек, связанных за рукоятки, причем часть головок смотрит в одну сторону, а часть - в другую (передне-заднее направление). Участки миозиновых микрофибрилл, где находятся головки, вставлены между актиновыми микрофибриллами. Миозиновые микрофибриллы прикрепляются к цитоскелету клетки в области линии М (середина полоски Н) головка миозина может:

  • 1)поворачиваться,
  • 2)прикрепляться к актину,
  • 3)расщеплять АТФ, то есть является АТФ-азой

Головка миозина может присоединяться к актину только тогда, когда она содержит АДФ и Фосфат (продукты распада АТФ). Головка миозина, соединенная с актином, может совершать гребковое движение только в момент, когда от нее отсоединяются АДФ и Фосфат. Головка миозина может отсоединиться от актина только тогда, когда она присоединяет к себе молекулу АТФ в гладкой мышечной ткани. Головка миозина имеет легкие цепи, которые должны сначала фосфорилироваться, для того чтобы она смогла расщеплять и присоединять АТФ и взаимодействовать с актином.[2]

Пример работы клеток миофибрилл в фоторецептрах колбочек и палочек[править]

На примере работы мышечных волокон клеток миофибрилл, работа фоторецептров колбочек, палочек в сетчатке глаза отличается их изменением размеров (сокращения или удлинения), что в результате воздействия светового луча (фотонов) происходят морфологические изменения во внешней сетчатке в ответ на изменяющиеся световые условия освещения. Они могут быть разбиты на два компонента:

  • Перемещение гранул пигмента в пределах микроворсинок относящегося к сетчатке глаза эпителия пигмента (RPE);
  • Позиционные изменения в ячейках фоторецептора. Эти позиционные изменения оптимизируют положение фоторецепторов колбочек и палочек для оптимального положения (при фокусировке предметных точек на фокальную поверхность сетчатки глаза) их при создании оптического изображения.[3]

Образование оптического изображения[править]

Рис.3. Хроматизм положения (1) и его уменьшение с помощью биологически приспособленных систем изменения кривизны поверхностей, плотности структуры линз и др. оптической системы глаза (2)
Рис.4. 1. Аксон
2. Нервно-мышечное соединение
3. Мышечное волокно, которое способно деформироваться.
4. Миофибриллы.

Образование оптического изображения на сетчатке предусматривает:

  • С появлением аберраций и особенно хроматических аберраций (см. рис.3) — способность оптической системы глаза рефлекторно менять кривизну роговицы и хрусталика, а также с устройством (роговицы, хрусталика), имеющих градиент оптической плотности биологических линз — уменьшение плотности к периферии, (изменение показателя преломления), при котором, центры преломления ложатся в оптимальной зоне фокусировки в колбочках (палочках).
  • Ретиномоторную реакцию фоторецепторов палочек и колбочек (см. рис.1, 2, 4).

Т.о. мембрана дополнительно способна подстраивается по высоте, создавая дополнительно условия эффективной фототрансдукции света от предметной точки — в мембранный потенциал. При этом, учитывая, что сфокусированный световой луч предметной точки изображения блоком не менее трёх колбочек и каждая колбочка оппонентно выделяет сигнал одного основного монолуча из трёх S,M,L, которые в конусной мембране занимают свое сечение поперечного фронта волны в зоне длины конуса 50мкм, что вопрос хроматической аберрации в данной биологической среде сводится к нулю.

Всё это обеспечивает получение более сильного биосигнала от предметной точки, для каждого из сигналов, дошедшего к колбочке — в итоге получение максимальной яркости цвета и резкости оптического цветного изображения в зрительном отделе головного мозга.[4][5]

См. также[править]

Ссылки[править]

Примечания[править]